主题：药物设计与副作用 -- 橄榄枝

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有机小分子与蛋白质的相互作用是药物设计的基础

西药基本上是有机小分子(ligand,L)。我们吃的药一般都是作用在有机大分子蛋白质(protein,P)上, 形成符合结构(complex,C)。

L + P <=> C

人们用Kd(Disassociation Constant)

Kd=[L][P]/[C]

来表示大分子与蛋白质的亲和性。它的含义是当溶液中已有一半的蛋白质与小分子结合成符合结构时，即L的浓度与 C的浓度相等时，小分子的浓度.

Kd越大，两者就越容易分离，结合的时间也短。Kd越小，两者就越容易结合，而且不容易分开。人体中本来就有各种的小分子和各种的蛋白质相互作用，Kd一般的范围在nanomolar(nM)到micromolar (μM)。

如果一种药物能够作用在人们不希望它结合的蛋白质上，就会产生副作用，就成了毒药。所以人们研究的药物和期望蛋白质的Kd基本上是在0.1-10nM的非常强的范围，以尽量减少副作用。